Algunas proteínas están formadas por la asociación de dos o más cadenas polipeptídicas: la hemoglobina de los mamíferos tiene cuatro subunidades y un peso molecular de 64,500. El complejo de la deshidrogenasa pirúvica posee 72 cadenas, con un peso molecular de 4,600,000. La estructura cuaternaria se refiere a las proteínas que tienen en su estructura más de una cadena polipeptídica. En las Figuras 5.29, 5.30, 5.31 y 5.32 se aprecian modelos de una misma proteína: la hemoglobina, la cual está formada por cuatro cadenas polipeptídicas, tiene 574 residuos de aminoácidos y 4754 átomos. Como puede apreciarse, estas macromoléculas muestran un grado muy alto de complejidad. Generalmente las proteínas que efectúan funciones de regulación del metabolismo tienen este nivel de estructura. Aquí se encuentra uno en un espacio intermedio entre las macromoléculas por un lado y los organelos celulares por otro. El siguiente paso en complejidad es entrar al reino de las supramacromoléculas: la asociación de proteínas con otros compuestos orgánicos para formar membranas, ribosomas etc.
Figura 5.29 Modelo de esferas y alambre de la hemoglobina, como ejemplo de una proteína con estructura cuaternaria, en donde se aprecian, en diferentes colores, las cuatro cadenas polipeptídicas de la molécula.
Figura 5.32 Otro modelo de la hemoglobina, como ejemplo de una proteína con estructura cuaternaria.
Por lo general, si se separan las cadenas que forman una proteína con estructura cuaternaria, cada uno de los polipéptidos disociados no tiene actividad o se comporta de una manera muy diferente a como lo hacáa cuando estaba en el ensamble.
Las principales fuerzas que permiten unir una cadena polipeptídica con otra para formar una asociación estable son:
1. Puentes disulfuro intercadena.
2. Puentes de hidrógeno intercadena.