La reacción química más importante que tienen los aminoácidos es la de poder reaccionar con ellos mismos para formar estructuras constituidas por la unión de dos o más aminoácidos. En la Figura 4.10 se muestra esta reacción.
En la formación del enlace peptídico interviene el carboxilo de un aminoácido, el cual reacciona con el grupo amino de otro; se produce la formación de una molécula de agua y los aminoácidos quedan unidos. La estructura resultante se llama un dipéptido. Si a éste se le agrega otro aminoácido se tendrá un tripéptido, etc. Así se pueden obtener moléculas cada vez más grandes, las cuales reciben el nombre general de péptidos. Cuando se han unido alrededor de 50 aminoácidos, la estructura resultante es una proteína.
Como ejemplo, en la Figura 4.11 se muestra la formación de un tetrapéptido, constituido por la unión de alanina, ácido glutámico, lisina y triptofano. Los grupos R se han coloreado de morado, los carboxilos de rojo y los grupos amino de azul. En la Figura 4.12 se muestra un modelo tridimensional del mismo tetrapéptido.
Se usará el tetrapéptido que se aprecia en las Figuras 4.11 y 4.12 para hacer énfasis en las siguientes características que tienen todos los péptidos:
1. Al formar un péptido se usa el α - carboxilo de un aminoácido, que reacciona con el α - amino de otro, de tal forma que en una cadena polipeptídica únicamente quedan un carboxilo terminal en un extremo y en el otro un amino terminal. Además, los grupos R pueden tener carboxilos y aminos adicionales.
2. En una cadena polipeptídica se repiten de manera monótona un carbonilo (-C=O) y una amida (-N-H), los cuales son los restos del carboxilo y el amino que reaccionaron para formar el enlace peptídico.
3. En un polipéptido los grupos R de los aminoácidos que lo forman se disponen hacia afuera de la cadena. Lo que queda de cada aminoácido, se llama residuo de aminoácido.
4. Los grupos carboxilo y amino terminales, así como los que existen en los grupos R, son susceptibles a sufrir disociación; es decir, tienen un comportamiento ácido – base y por lo tanto tienen un pK que rige el grado de disociación, que varía, dependiendo del pH al que se encuentre diluida la cadena polipeptídica. Expresando esto mismo en otros términos: los polipéptidos son estructuras que tienen cargas positivas y/o negativas y éstas varían con respecto a la concentración de protones. Esta propiedad es muy útil para separar mezclas de proteínas.
5. Una proteína resulta de unir muchos aminoácidos. Las proteínas más pequeñas tienen alrededor de 50 aminoácidos y hay unas que pueden tener varios cientos.