Estructura y cinética de las enzimas alostéricas

Las enzimas alostéricas son máquinas moleculares inteligentes y por lo general están constituidas por más de una cadena polipeptídica, y tienen estructura cuaternaria. Unas unidades son las que llevan a cabo el acto de catálisis y son las que portan el sitio activo; por lo tanto, son las que reconocen al sustrato. Otros polipéptidos, que forman parte de la enzima, no tienen actividad catalítica, pero tienen uno o varios sitios, también altamente específicos, los que reconocen y unen al modulador, formando un complejo enzima modulador, que puede tener más, o menos actividad catalítica, dependiendo de si el modulador es positivo o negativo. A este sitio se le llama sitio alostérico. El sitio alostérico tiene todas las propiedades del sitio activo, solamente que en este caso el modulador no es transformado químicamente. La unión de la enzima con el modulador es reversible.


Otra característica de las enzimas alostéricas es que no siguen la cinética de Michaelis - Menten. O sea que si se hacen experimentos como los que se describieron en la sección en la que se estudian los inhibidores, pero usando ahora moduladores positivos o negativos y una enzima alostérica, al graficar los puntos obtenidos ([S], v0), no se obtiene la curva clásica de saturación que se muestra en la Figura 6.10, en su lugar se obtienen curvas sigmoides como las que se muestran en la Figura 6.24:


Figura 6.24.jpg

Figura 6.24 Cinética de las enzimas alostéricas sin modulador o con la presencia de moduladores positivos o negativos. (Figura elaborada por el autor).

Para analizar los cambios tan dramáticos que ocurren sobre la velocidad de reacción de una enzima alostérica, en la Figura 6.24 se ha tomado en el eje de las abscisas, una determinada concentración de sustrato [Sx] y en las ordenadas se observan las velocidades de reacción de la enzima a la misma concentración de sustrato, pero, sin modulador, con modulador negativo o positivo. Note cómo cuando hay un modulador negativo la velocidad de reacción v01 se hace muy pequeña, comparada con la que se observa cuando existe en el medio un modulador positivo v03.